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Bactéries pathogènes et phosphorylation des protéines

UMR CNRS 5086

Adresse : 
Bases Moléculaires et Structurales des Systèmes Infectieux
Mél : 
c.grangeasse@ibcp.fr
Tutelle : 
CNRS, UCBL

Organisation

responsable d'équipe : Christophe Grangeasse

Axe(s) de recherche

Nos projets de recherche sont dédiés à la caractérisation structurale et fonctionnelle des tyrosine-kinases (BYK) et sérine/thréonine kinases (STKP) bactériennes.
L’équipe a été pionnière dans l’étude de la phosphorylation des protéines sur les acides aminés hydroxylés chez les bactéries. Plus précisément, nous avons été les premiers à caractériser biochimiquement et génétiquement une activité tyrosine-kinase dans une bactérie et nous avons fortement contribué à la description de leurs rôles cellulaires et  la compréhension de leurs caractéristiques structurales (chez E. coli et S. aureus). Nous avons également initié des études dédiées à un nouveau type de kinases bactériennes qui partagent des ressemblances avec les kinases eucaryotes (STPK).  Nous avons montré qu’elles jouent un rôle crucial dans la division cellulaire et la morphogenèse de la bactérie pathogène S. pneumoniae.
Récemment, l’analyse globale des phosphoprotéomes bactériens a donné lieu à la publication de longues listes de protéines bactériennes phosphorylées sur la sérine, thréonine et tyrosine suggérant une interférence entre les voies de signalisation de BYK et STPK. Ainsi, le défi majeur est à présent d’étudier et caractériser les réseaux d’interactions des kinases bactériennes (substrats et partenaires pouvant réguler l’activité kinase) pour intégrer les différents acteurs dans des voies de signalisation et déterminer leurs fonctions biologiques.
Notre intérêt à long terme est donc la reconstruction des réseaux de phosphorylation dynamiques bactériens impliquant les BYKs et les STPKs pour mieux comprendre le fonctionnement de la cellule bactérienne et les mécanismes d’adaptation de la bactérie à son environnement.
D’un point de vue plus appliquée, nos études devraient ouvrir de nouvelles voies vers l’inhibition spécifique de ces protéines kinases et donc mener à la caractérisation d’inhibiteurs efficaces qui pourraient constituer des candidats prometteurs pour de futurs antibiotiques.

Mots clés : Microbiologie moléculaire, Streptococcus pneumoniae, S/T/Y-protéine-kinases, Phosphorylation de protéines, Division cellulaire, Morphogenèse, Peptidoglycanes et paroi cellulaire, Inhibiteurs de kinases
 

Domaines

Microbiologie moléculaire

Recherche d'un laboratoire

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