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Biologie structurale des complexes macromoléculaires bactériens

UMR CNRS 5086

Adresse : 
Bases Moléculaires et Structurales des Systèmes Infectieux
Mél : 
laurent.terradot@ibcp.fr
Tutelle : 
CNRS, UCBL

Organisation

Responsable d'équipe : Laurent Terradot

Axe(s) de recherche

Notre équipe étudie les mécanismes moléculaires des infections bactériennes. Nous nous centrons sur l’un des pathogènes humains les plus importants Helicobacter pylori. Cette bactérie colonise presque la moitié de la population mondiale et peut survivre et se développer dans l’estomac. Son infection est associée avec la majorité des maladies gastriques, incluant les ulcères et les cancers gastriques. Aussi, la bactérie a été définie comme un carcinogène de classe 1 par l’organisation mondiale de la santé.
Nous étudions deux étapes biologiques nécessaires au processus d’infection : (1) la sécrétion de toxines bactériennes et (2) la multiplication des bactéries. Nous utilisons un large panel de techniques biochimiques et biophysiques (en particulier la cristallographie par rayons X) pour comprendre les mécanismes moléculaires impliqués au niveau atomique.
1) D’une part, nous essayons de déterminer comment certaines toxines sécrétées par H. pylori pénètrent les cellules et perturbent les fonctions des cellules gastriques. Nous essayons de résoudre les structures en trois dimensions de ces toxines et de leurs complexes avec les hôtes récepteurs.
2) D’autre part, H. pylori se multiplie dans la muqueuse gastrique et doit copier son ADN génomique à chaque division cellulaire. Notre travail vise à décrypter le rôle des interactions survenant entre plusieurs protéines impliquées dans l’étape initiale de réplication de l’ADN : DnaA (initiateur), DnaB (hélicase) et un régulateur récemment découvert HobA. Notre objectif à long terme est d’obtenir un modèle de l’assemblage de ces protéines à la fourchette de réplication et de l’utiliser pour définir de nouvelles cibles thérapeutiques contre H. pylori.

Mots clés : Helicobacter pylori, Cancer de l'estomac, Facteurs de virulence, Réplication de l'ADN, Biochimie, Cristallographie aux rayons X, Interactions hôte-pathogènes

Domaines

Biochimie
Cristallographie aux rayons X
Interactions hôte-pathogènes

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